Desnaturalización de las proteínas
El cumplimiento de su función por parte de una proteína depende del mantenimiento de una conformación adecuada, lo cual, a su vez, exige que sus estructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) no sufran alteraciones. La desorganización en la estructura molecular lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales la proteína. Por eso se llama a este proceso desnaturalización.
Cuando las proteínas pierden su función y estructura por cambios repentinos y drásticos en las condiciones del medio, se dice que se desnaturalizaron. Las enzimas pierden sus propiedades catalíticas, ya sea por la pérdida de la estructura en el sitio activo o de la coenzima. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
*Desnaturalización de una proteína.
Los cambios que provocan la desnaturalización pueden ser variaciones bruscas de temperatura, pH, fuerza iónica, presión osmótica o presión hidrostática o la adición de solventes orgánicos (por ej. acetona, hexanos, tolueno). A estos factores que provocan la desnaturalización se les llama agentes desnaturalizantes.
En las proteínas globulares se asume que la conformación nativa de una proteína es la estructura funcional, la cual consiste en una forma compacta, con los residuos hidrofóbicos localizados en el interior de su estructura y con los residuos polares o cargados expuestos en la superficie de la proteína. Pero la conformación desnaturalizada es aquella en la que están expuestos estos residuos hidrofóbicos. Ambas conformaciones, nativa y desnaturalizada, corresponden a estructuras de mínima energía, ya que las interacciones entre las distintas partes de la proteína y el solvente se encuentran estabilizadas. En muchas ocasiones, las proteínas desnaturalizadas forman agregados inespecíficos y se precipitan. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan.
Los agentes desnaturalizantes mencionados arriba, desestabilizan a las proteínas y provocan que pierdan su plegamiento, o lo que es lo mismo, vuelven al estado desnaturalizado más favorable en comparación con el estado plegado compacto. Los distintos destaturalizantes actúan por mecanismos diferentes, pero es probable que muchos (como los disolventes orgánicos, sales, ácidos y bases) actúen por medio de uniones favorables con la columna vertebral de enlaces peptídicos. De esta manera estabilizan a la forma desnaturalizada, ya que presenta un mayor número de estos enlaces. Algunos de estos agentes desnaturalizantes provocan el rompimiento de enlaces covalentes cuando están en concentraciones muy elevadas (por ej., hidrólisis ácida de los enlaces peptídicos), y en estas circunstancias es imposible la recuperación de la conformación nativa.
Bajo condiciones controladas, se puede provocar la desnaturalización suave o lenta de las proteínas y después aplicar un método inverso para la renaturalización de las proteínas de la muestra. Esto solamente es posible con algunas proteínas, como la ribonucleasa A (RNasa A, ver experimento de Anfinsen).
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
Fuente: Wikipedia