Composición de las proteínas
Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con su anticodón complementario localizado en una molécula de ARN de transferencia que lleva el aminoácido correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa «carga» las moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la información necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento. También cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a otras a plegarse con gasto energético (ATP).
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son las titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3000 kDa y una longitud total de casi 27 000 aminoácidos.
Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como la ligación para producir péptidos en gran cantidad. La síntesis química permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por ejemplo aminoácidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales. Estos métodos son útiles en laboratorios de bioquímica y biología celular, pero no tanto para aplicaciones comerciales. La síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.
Degradación de las proteínas
Al igual que la síntesis de las proteínas, su degradación es un proceso complejo y regulado con cuidado. la conjugación de las proteínas con el polipéptido de 74 aminoácidos ubiquitina las marca para su degradación. Este polipéptido se ha conservado mucho a lo largo de la evolución y está presente en especies que van de desde las bacterias hasta los seres humanos. Se ha sostenido que es esencial un grupo NH2- libre terminal para unirse a la ubiquitina, pero la conformación causante del proceso es, en la actualidad, un tema de debate y de activa investigación.
Fuente: Wikipedia